Jaterní enzymy
2. Laktátdehydrogenáza (LD)
Katalyzuje reverzibilní přeměnu pyruvátu na laktát:
pyruvát + NADH + H+ ↔ laktát + NAD+
Jde o poslední reakci anaerobní glykolýzy; to vysvětluje nález LD prakticky ve všech tkáních.
Strukturou je LD tetramer tvořený podjednotkami dvou typů: H ( heart) a M (muscle). Jejich kombinací vzniká pět izoenzymů LD. Dokonalé rozlišení všech izoenzymů umožňuje elektroforéza. Izoenzymy jsou nazývány LD1 až LD5, přičemž LD1 se pohybuje nejrychleji k anodě, LD5 ke katodě. Toto označení platí v Evropě; protože v USA je běžné označení opačné, vyhneme se nedorozumění, budeme-li užívat značení izoenzymů založené na jejich stavbě z podjednotek (H4, H3M, H2M2, HM3, M4).
Izoenzymy obsahující podjednotky H jsou schopny na rozdíl od izoenzymů s převahou M‑podjednotek katalyzovat i oxidaci homologického substrátu – β-hydroxybutyrátu. Stanovení aktivity β-hydroxybutyrát-dehydrogenázy (HBD) tedy odpovídá H-podjednotkám LD; toto vyšetření však ztratilo význam se zavedením specifičtějších a citlivějších markerů poškození myokardu (kardiálních troponinů I a T).
Tkáně pracující převážně aerobně (srdce) obsahují více H podjednotek a preferují jako substrát laktát. Naproti tomu tkáně s převážně anaerobním typem metabolismu obsahují M podjednotky (játra, kosterní svaly) a upřednostňují jako substrát pyruvát.
Izoenzymy se dříve dělily elektroforézou; jejich stanovení dnes nemá klinický význam.
Stanovení aktivity LD
Užívá se výše uvedená reakce ze strany laktátu, který je oxidován koenzymem NAD+ na pyruvát. Vznikající redukovaná forma koenzymu NADH se projeví nárůstem absorbance při vlnové délce 340 nm.
Referenční hodnoty
< 4,2 µkat/l
Příčiny zvýšení aktivity v séru
Aktivita LD stoupá v krevním séru:
• při intravaskulární hemolýze
• u některých maligních nádorů (je součástí prognostického skóre a stagingu u některých zhoubných nádorů)
• u pacientů v šoku, u poškození hepatocytů i příčně pruhovaných svalů
Vysoká LD v pleurálním výpotku budí podezření na jeho maligní původ.